医学检验技术辅导资料：IgM免疫球蛋白的特点

　　IgM为五聚体，是Ig中分子最大者。分子结构呈环形，含一个J链，各单位通过μ链倒数第二位的二硫键与J链互相连接。结构模式见图2-4。μ链含有5个同源区，其CH3和CH4相当于IgG的CH2和CH3，无铰链区。

　　图2-4免疫球蛋白多聚体结构

　　从化学结构上看，IgM结合抗原的能力可达10价，但实际上常为5价，这可能是因立体空间位阻效应所致。当IgM分子与大颗粒抗原反应时，5个单体协同作用，效应明显增大。IgM凝集抗原的能力比IgM大得多，激活补体的能力超过IgG1000倍；由于吞噬细胞缺乏IgM的特异受体，因而IgM没有独立的吞噬调理作用；但当补体存在时，它能通过C3b与巨噬细胞结合以促进吞噬。虽然IgM单个分子的杀菌和调理作用均明显高于IgG抗体，但因其血内含量低、半衰期短、出现早、消失快、组织穿透力弱，故其保护作用实际上常不如IgG。

　　血型同种凝集素和冷凝集素的抗体类型是IgM，不能通过胎盘，新生儿脐血中若IgM增高，提示有宫内感染存在。在感染或疫苗接种以后，最先出现的抗体是IgM；在抗原的反复刺激下，可通过Ig基因的类转换而转向IgG合成。当分泌物中IgA缺陷时，IgM也和IgA一样可结合分泌片而替代IgA。IgM也是B细胞中的主要表面膜Ig，作为抗原受体而引发抗体应答。